ADP-ribosylační faktor
ADP-ribosylační faktory (ARF) jsou malé GTPázy účastnící se vezikulárního transportu, regulace cytoskeletu a sekrece proteinů, ale i přenosu signálů. Jméno pochází z dob, kdy byly ARF proteiny poprvé popsány – stimulovaly totiž ADP ribosylaci G proteinu Gαs vyvolanou cholera toxinem.[1][2] Řadí se do Ras superrodiny proteinů.[2]
Stavba
ARF mají cca 20 kDa a stavbou se výrazně neodchylují od ostatních podobně velkých GTPáz, jako je Rho, Rab či Rac. Unikátní je snad jen N-terminální úsek, na jehož konci je myristylovaný glycin. Tato funkční skupina umožňuje asociaci ARF proteinů s membránou. K aktivaci dochází výměnou GDP za GTP navázaného na proteinu.[1]
Klasifikace
ARF proteiny savců se dělí do tří tříd:[1]
- třída I – ARF1, ARF2, ARF3
- třída II – ARF4, ARF5
- třída III – ARF6
Reference
- ↑ a b c PACHECO-RODRIGUEZ, Gustavo; MOSS, Joel; VAUGHAN, Martha. Encyclopedia of Biological Chemistry , Four-Volume Set, 1-4. Příprava vydání Lennarz,W.J., Lane, M.D.. [s.l.]: [s.n.] Kapitola ARF Family.
- ↑ a b Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1.
Externí odkazy
- Obrázky, zvuky či videa k tématu ADP-ribosylační faktor na Wikimedia Commons
Média použitá na této stránce
Autor: Emw, Licence: CC BY-SA 3.0
Structure of the ARF1 protein. Based on PyMOL rendering of PDB 1hur.
Autor: Inman M, Licence: CC BY 2.5
Fluorescently-labeled guanosine 5'-triphosphate hydrolase ARF reveals the protein's localization in the Golgi apparatus of a living macrophage. FRET studies revealed ARF activation in the Golgi and in the formation of phagosomes.