Akonitáza
Akonitáza (též akonitát hydratáza) je enzym, který reverzibilně mění citrát na cis-akonitát a ten na isocitrát. Je to druhý krok Krebsova cyklu. Nejprve se díky tomuto enzymu dehydratuje citrát za vzniku násobné vazby v molekule cis-akonitátu, načež se opětovnou adicí vody vytvoří isocitrát (izomer citrátu).[1] Tento enzym má [Fe4S4]2+ jádro, řadí se tedy mezi FeS proteiny.[2]
Má navíc důležitou roli v regulaci transportu železa po těle.[3] Je totiž schopna vázat se na mRNA pro ferritin a transferinový receptor. Pokud je železa v buňce nedostatek, tato vazba akonitázy na obě mRNA stimuluje translaci transferinového receptoru a naopak inhibuje syntézu ferritinu. Když je železa dostatek, akonitáza ho váže a změní svou konformaci, což má na produkci ferritinu a transferinového receptoru opačný efekt.[4]
Reference
- ↑ Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell. Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition. [s.l.]: [s.n.], 2003. ISBN 0-07-138901-6.
- ↑ metallo.scripps.edu [online]. [cit. 20-06-2010]. Dostupné v archivu pořízeném dne 08-06-2011.
- ↑ RÉDEI, George P. Encyclopedia of Genetics, Genomics, Proteomics, and Informatics. 3rd Edition. vyd. [s.l.]: Springer, 2008. ISBN 978-1-4020-6753-2.
- ↑ ALBERTS, Bruce , et al. The Molecular Biology of the Cell. [s.l.]: Garland Science, 2002. (4th. ed). Dostupné online. ISBN 0-8153-3218-1.
Externí odkazy
Obrázky, zvuky či videa k tématu Akonitáza na Wikimedia Commons
Média použitá na této stránce
(c) Minutemen, CC-BY-SA-3.0
Tertiärstruktur der Aconitase mit gebundenem alpha-Methylisocitrat. Aconitase des Rinds; Abbildung erstellt aus pdb 1AMI (siehe www.rcsb.org) mit pymol 0.99 (pymol.sourceforge.net); zweite Version.