Alosterická regulace

Příklad alosterických regulací - zde způsobuje změnu prostorového uspořádání hemoglobinu vazba kyslíku na jednu z podjednotek

Alosterická regulace (z allos – jiný, stereos – prostor^[1]) je ovlivnění vlastností určité oblasti (např. aktivního centra) enzymu, a to vazbou jistého efektoru (alosterického regulátoru) na jiné, tzv. alosterické místo.^[1] Alosterické regulátory mohou být jak inhibitory (zejména nekompetitivní), tak aktivátory enzymů. Alosterická regulace mění prostorovou strukturu ovlivňovaných enzymů

Alosterické enzymy

Monod, Jacob a Wyman vypracovali představu o tom, jak by měly vypadat alostericky regulované enzymy. Uvádí, že to jsou obvykle oligomery tvořené z několika stejných nebo víceméně podobných podjednotek. Jsou schopné přecházet ze stavu aktivního do stavu neaktivního, přičemž oba stavy se liší svou prostorovou konformací. Přechod z jednoho stavu do druhého způsobuje vazba alosterického efektoru (či několika efektorů, z nichž například jeden působí inhibičně a druhý aktivačně). Je zajímavé, že průběh závislosti rychlosti alostericky regulované enzymatické reakce na koncentraci substrátu nemá hyperbolický průběh, nýbrž sigmoidní (esovitý) – přesný tvar křivky závisí mimo jiné na tom, zda se jedná o aktivátor či inhibitor. Pro správný popis alosterické regulace nestačí rovnice Michaelise a Mentenové, musí se používat specializované modely (např. MWC model nebo KNF model).^[1]

Modelovým enzymem, který podléhá alosterické regulaci, je aspartáttranskarbamoyláza (ATCáza), enzym účastnící se biosyntézy pyrimidinů. Na její molekulu se může alostericky vázat inhibitor cytidintrifosfát (CTP), jeden z produktů pyrimidinové biosyntézy, takže se vlastně jedná o negativní zpětnou vazbu.^[2]

Reference

Externí odkazy

• Obrázky, zvuky či videa k tématu Alosterická regulace na Wikimedia Commons