BLOSUM

Matrice BLOSUM62, aminokyseliny byly seskupeny a obarveny na základě klasifikačního schématu Margaret Dayhoffové . Kladné a nulové hodnoty byly zvýrazněny.[1]

BLOSUM (angl. BLOcks SUbstitution Matrix) je rodina substitučních matic používaných v bioinformatice pro zarovnávání sekvencí. Tyto matice jsou založeny na pozorování, že určité bloky aminokyselin v proteinových sekvencích jsou konzervovány. Všechny matrice BLOSUM jsou založeny na pozorovaných porovnáních; nejsou extrapolovány ze srovnání blízce příbuzných proteinů jako PAM Matrices.[1]

Matice BLOSUM se používají k hodnocení zarovnání dvou proteinových sekvencí na základě pravděpodobnosti, že k pozorovaným záměnám došlo náhodně. Vyšší skóre naznačuje vyšší stupeň zachování a pravděpodobnější homologii mezi oběma sekvencemi. Matice BLOSUM se běžně používají v algoritmech pro zarovnávání sekvencí, například v BLAST.[1]

Matice BLOSUM se široce používají v bioinformatice pro úlohy, jako je zarovnávání proteinových sekvencí, predikce struktury proteinů a modelování homologie. K dispozici jsou různé verze matic BLOSUM, například BLOSUM30, BLOSUM45, BLOSUM50, BLOSUM62, BLOSUM80 a BLOSUM90, se zvyšující se úrovní přísnosti bodování.[2]

Biologické pozadí

Centralní dogma biologie řiká, že v buňkách (a u některych vírů) základní informace o proteinech je uložena v DNA. Tato informace je přeložena do RNA a potom použita pro syntézu proteinu, které jsou používané pro většinu biologických procesů.[3] Na efektivitu takových procesů má vliv 3D-struktura proteinů, která je důsledkem primarní struktury bílkovin, interakcí mezí zbytky aminokyselin a dalších modifikací, včetně interakcí s jinými řetezcemi aminokyselin[3].

Proto mutace v DNA v průbehu evoluce mohou mít vliv na strukturu a funkci proteinů, co však neznamená, že proteiny které mají schodnou, ale neidentickou strukturu (jak primarní, tak i vyšší), nemohou řidit absolutně stejný proces[3]. Napřiklad, alfa částice hemoglobinu u člověka (Homo sapiens) a u myši (Mus musculus) mají stejou funkci [4][5], ale jen 86% aminokyselin jsou identické[6].

Z tohoto důvodu alignment proteinů dovolí udělat předpoklad o funkčních a evolučních vztazích mezi struktury. To, jakým zbůsobem tento alignment bude probíhat, je určeno substitučními matricemi, včetně BLOSUM.

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku BLOSUM na anglické Wikipedii.

  1. ↑ a b c HENIKOFF, S.; HENIKOFF, J. G. Amino acid substitution matrices from protein blocks. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1992-11-15, roč. 89, čís. 22, s. 10915–10919. PMID: 1438297 PMCID: PMC50453. Dostupné online [cit. 2023-04-28]. ISSN 0027-8424. DOI 10.1073/pnas.89.22.10915. PMID 1438297. 
  2. ↑ PERTSEMLIDIS, A.; FONDON, J. W. Having a BLAST with bioinformatics (and avoiding BLASTphemy). Genome Biology. 2001, roč. 2, čís. 10, s. REVIEWS2002. PMID: 11597340 PMCID: PMC138974. Dostupné online [cit. 2023-05-01]. ISSN 1474-760X. DOI 10.1186/gb-2001-2-10-reviews2002. PMID 11597340. 
  3. ↑ a b c ALBERTS, Bruce; JOHNSON, Alexander; LEWIS, Julian. Molecular Biology of the Cell. 4th. vyd. [s.l.]: Garland Science Dostupné online. ISBN 978-0-8153-3218-3, ISBN 978-0-8153-4072-0. 
  4. ↑ https://www.uniprot.org/uniprotkb/P01942/entry
  5. ↑ https://www.uniprot.org/uniprotkb/P69905/entry
  6. ↑ https://www.ebi.ac.uk/Tools/services/rest/clustalo/result/clustalo-I20230428-170204-0415-89138827-p1m/aln-clustal_num, porovnání sekvencí alfa částicí hemoglobinu člověka a myši, káždá z 20 základních aminokyselin ma svoje pismeno. * znamená identické animokyseliny (122 z 142).

Média použitá na této stránce

Translation Latin Alphabet-cs.svg
Autor: , Licence: CC BY-SA 3.0
An icon representing translation from one language to another, with the destination language written in the Latin alphabet. The characters are a Japanese "あ" Hiragana symbol and a central Europe Latin letter "Č".
Blosum62-dayhoff-ordering.svg
Autor: Ppgardne, Licence: CC BY-SA 4.0
The BLOSUM62 amino acid replacement score matrix (Henikoff & Henikoff, 1992). The matrix is ordered by Margaret Dayhoff's amino acid classes, positive values indicate frequent exchanges between amino acid pairs during evolution, negative values indicate amino acid pairs that rarely replace each other. Based upon original work from [1]