FeS protein

Krystalograficky určená struktura FeS proteinu, v tomto případě to je xantinoxidáza. FeS klastry jsou vybarveny oranžově

FeS protein (název pochází ze značek Fe – železo a S – síra) je bílkovina (vlastně metaloprotein), která obsahuje komplexy železa s anorganickou sírou a/nebo cysteinovými zbytky. Tyto tzv. FeS clustery („klastry“, „shluky“) jsou obvykle aktivními místy enzymů a mají důležité role v přenosu elektronů (typicky na stupních s nízkým redox potenciálem). Možná se podílely již na prastarých metabolických drahách v dobách, kdy byl život teprve v plenkách, a dodnes představují zásadní kofaktory v buňkách.[1]

Názvosloví

FeS proteiny s jednoduchou vazbou železa na cysteiny ([Fe(Cys)4]) se nazývají rubredoxin, složitější sloučeniny s klastry [2Fe–2S] nebo [4Fe–4S] jsou označovány ferredoxin. Mnohdy vytvářejí složité komplexy několika bílkovin, často na buněčné membráně.[1]

K známým FeS proteinům patří NADH dehydrogenáza, sukcinátdehydrogenáza či nitrátreduktázy.[2]

Reference

  1. ↑ a b Helmut Beinert, Jacques Meyer, Roland Lill. Iron–Sulfur Proteins. In: Lennarz,W.J., Lane, M.D. Encyclopedia of Biological Chemistry , Four-Volume Set, 1-4. [s.l.]: [s.n.]
  2. ↑ Iron-Sulfur Proteins; National Library of Medicine - Medical Subject Headings; 2009 MeSH [online]. Dostupné online. 

Externí odkazy

Média použitá na této stránce

XanthineOxidase-1FIQ.png
Autor: Yikrazuul, Licence: CC BY-SA 3.0
Crystallographic structure (monomer) of bovine xanthine oxidase, pdb 1FIQ. The bounded FAD (red), FeS-cluster (orange), the molybdopterin cofactor with molydenium (yellow) and the salicylate (blue) are indicated.