Hemerythrin
Hemerythrin je oligomerní protein přenášející kyslík (O2) u mořských bezobratlých sumýšovců, hlavatců, a ramenonožců, a u kroužkovců rodu Magelona; obdobným monomerním proteinem ve svalech mořských bezobratlých je myohemerythrin. Hemerythrin a myohemerythrin jsou v deoxygenované formě bezbarvé, ale po navázání kyslíku získávají fialovo-růžové zbarvení. Hemerythrin neobsahuje hem.
Hemerythrin se u některých kroužkovců také podílí na nespecifické imunitě a na regeneraci tkání.[1]
Mechanismus vázání kyslíku
Většina přenašečů kyslíku navazuje O2 prostřednictvím komplexů s dikyslíkem, ale hemerythrin přechovává O2 jako hydroperoxid (HO2, -OOH−). Místo navazující O2 obsahuje dva atomy železa., které jsou s bílkovinným řetězcem spojeny karboxylátovými postranními řetězci kyseliny glutamové a asparagové a pěti zbytky histidinu. Hemerythrin a myohemerythrin mají několik forem lišících se oxidačními a ligačními stavy železa:
| Fe2+—OH—Fe2+ | deoxy (redukovaný) |
| Fe2+—OH—Fe3+ | polooxidovaný |
| Fe3+—O—Fe3+—OOH− | oxy (oxidovaný) |
| Fe3+—OH—Fe3+— (jiný ligand) | met (oxidovaný) |
Připojování O2 na hemerythrin probíhá dvouelektronovou oxidací diželeznatého centra za vzniku hydroperoxidu (OOH−):
Aktivní místo hemerythrinu před a po navázání kyslíku
Deoxyhemerythrin obsahuje dva vysokospinové železnaté ionty spojené hydroxylovou skupinou (A). Jeden iont je šestivazný a druhý pětivazný. Hydroxyl je nejen můstkovým ligandem, ale také donorem protonu na O2. Tímto přenosem protonu se vytvoří můstek tvořený jedním atomem kyslíku (μ-oxo) u oxy- a methemerythrinu. O2 se naváže na volné koordinační místo pětivazného Fe2+ (B). Následně oddělením elektronů od železnatých iontů vznikne dvojjaderné železité centrum (Fe3+,Fe3+) s navázaným peroxidem (C).[2][3]
Kvaternární struktura
.png)
Hemerythrin se obvykle vyskytuje jako homooktamer nebo jako heterooktamer skládající se z jednotek α- a β, každé o molekulové hmotnosti 13–14 kDa, jsou ale známy i dimerní, trimerní a tetramerní formy. Podjednotky se skládají ze čtyř α-helixů, na které se váže dvojjaderné Fe centrum.
Na rozdíl od hemoglobinu většina hemerythrinů neobsahuje kooperativní vazby na kyslík, a jejich účinnost je tak oproti hemoglobinu asi čtvrtinová; výjimkou jsou hemerythriny některých ramenonožců. Kooperativní vazby vznikají interakcemi mezi podjednotkami: oxygenace jedné zvyšuje afinitu druhé vůči kyslíku.
Afinita hemerythrinu vůči oxidu uhelnatému (CO) je nižší než afinita ke kyslíku, zatímco u hemoglobinu je naopak výrazně vyšší. Nízká afinita hemerythrinu k CO je způsobena tím, že komplexy CO obvykle nevytváří vodíkové vazby.
Kationtová vazebná doména
Hemerythrin/HHE kationtová vazebná doména je u hemerythrinů, myohemerythrinů, a podobných bílkovin zdvojená. Na tuto doménu se u hemerythrinů navazuje železo, ale u podobných proteinů může jít i o jiné kovy, například u hemerythrinu Nereis diversicolor jde o kadmium. Obsahuje je také NorA protein u Cupriavidus necator, který reguluje odpověď na oxid dusnatý. Do odpovědi na přítomnost NO je rovněž zapojen protein z Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans) obsahující hemerythrin/HHE.[4]
Protein Staphylococcus aureus mající tuto doménu, ScdA, sloužící k opravě Fe-S shluku se uplatňuje, když organismus přechází do prostředí s nízkým obsahem kyslíku; pravděpodobně tak působí jako zásobárna kyslíku.[5]
Hemerythrin/HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) proteiny u bakterií se účastní signální transdukce a chemotaxe. Vzdáleněji příbuznými jsou H-HxxxE-H-HxxxE proteiny (například E3 ligáza) a zvířecí F-box proteiny (H-HExxE-H-HxxxE).[6]
Odkazy
Reference
V tomto článku byl použit překlad textu z článku Hemerythrin na anglické Wikipedii.
- ↑ C. J. Coates; H. Decker. Immunological properties of oxygen transport proteins: hemoglobin, hemocyanin and hemerythrin. Cellular and Molecular Life Sciences. 2017, s. 293–317. DOI 10.1007/s00018-016-2326-7. PMID 27518203.
- ↑ D. M. Kurtz, „Dioxygen-binding Proteins“ Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, volume 8, 229–260 DOI:10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
- ↑ R. A. Friesner; M.-H. Baik; B. F. Gherman; V. Guallar; M. Wirstam; R. B. Murphy; S. J. Lippard. Immunological properties of oxygen transport proteins: hemoglobin, hemocyanin and hemerythrin. Coordination Chemistry Reviews. 2003, s. 267–290. DOI 10.1016/S0010-8545(02)00284-9.
- ↑ E. D. Chow; O. W. Liu; S. O'Brien; H. D. Madhani. Exploration of whole-genome responses of the human AIDS-associated yeast pathogen Cryptococcus neoformans var grubii: nitric oxide stress and body temperature. Current Genetics. 2007, s. 137–148. DOI 10.1007/s00294-007-0147-9. PMID 17661046.
- ↑ T. W. Overton; M. C. Justino; Y. Li; J. M. Baptista; A. M. Melo; J. A. Cole. Widespread Distribution in Pathogenic Bacteria of Di-Iron Proteins That Repair Oxidative and Nitrosative Damage to Iron-Sulfur Centers. Journal of Bacteriology. 2008, s. 2004–2013. DOI 10.1128/JB.01733-07. PMID 18203837.
- ↑ Claudia Alvarez-Carreño; Vikram Alva; Arturo Becerra; Antonio Lazcano. Structure, function and evolution of the hemerythrin-like domain superfamily: Hemerythrin-like Domain Superfamily. Protein Science. 2018, s. 848–860. DOI 10.1002/pro.3374. PMID 29330894.
Literatura
- Karlsen, O. A., Ramsevik, L., Bruseth, L. J., Larsen, Ø., Brenner, A., Berven, F. S., Jensen, H.B., Lillehaug, J. R. Characterization of a prokaryotic haemerythrin from the methanotrophic bacterium Methylococcus capsulatus (Bath). The FEBS Journal. 2005, s. 2428–2440. DOI 10.1111/j.1742-4658.2005.04663.x. PMID 15885093. (anglicky)
- Stenkamp, R. E. Dioxygen and hemerythrin. Chemical Reviews. 1994, s. 715–726. DOI 10.1021/cr00027a008. (anglicky)
Externí odkazy
Obrázky, zvuky či videa k tématu Hemerythrin na Wikimedia Commons - 1HMD - Struktura deoxyhemerythrinu z Themiste dyscrita na PDB
- 1HMO – Struktura oxyhemerythrinu z Themiste dyscrita
- 2MHR – Struktura azido-met myohemerythrinu Themiste zostericola
Média použitá na této stránce
Image I generated from .cn3 file upload from public access at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/
Autor: Deposition authors: Holmes, M.A., Letrong, I., Turley, S., Sieker, L.C., Stenkamp, R.E.;
Visualization author: Synpath, Licence: CC0
Hemerythrin octamer with bound oxygen. A single monomer is highlighted in yellow. Bound iron and oxygen shown as spheres. (1HMO)
hemerythrin oxygenation