Kataláza

300 pxTetramer katalázy z lidského erytrocytu

Kataláza (též katalasa) je běžný enzym vyskytující se téměř ve všech živých organismech vystavených kyslíku. Funguje jako katalyzátor rozkladu peroxidu vodíku na vodu a kyslík[1]. Kataláza má jedno z nejvyšších čísel přeměny ze všech enzymů. Jediná molekula katalázy může převést na vodu a kyslík miliony molekul peroxidu vodíku za sekundu[2].

Kataláza je tetramer čtyř polypeptidových řetězců, každý je složen z více než 500 aminokyselin[3]. Obsahuje čtyři porfyrinové hemové (železnaté) skupiny, které umožňují enzymu reagovat s peroxidem vodíku. Optimální pH pro lidskou katalázu je okolo 7[4] a rozmezí maxima funkce je skutečně široké (míra reakce se znatelně nemění v rozmezí pH 6,8 až 7,5)[5]. Optimum pH pro jiné katalázy se pohybuje mezi 4 a 11 v závislosti na druhu[6]. Také optimální teplota se liší podle druhu[7].

Patologie

  • Peroxisomální porucha nazývaná akatalázie je způsobena deficitem funkce katalázy.
  • Vitiligo vykazuje omezené působení katalázy

Interakce

Kataláza vykazuje interakce s ABL2[8] a genem Abl.[8]

Související články

Externí odkazy

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Catalase na anglické Wikipedii.

  1. Chelikani P, Fita I, Loewen PC. Diversity of structures and properties among catalases. Cell. Mol. Life Sci.. January 2004, roč. 61, čís. 2, s. 192–208. Dostupné online. DOI 10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498. 
  2. Goodsell DS. Catalase [online]. RCSB Protein Data Bank, 2004-09-01 [cit. 2007-02-11]. (Molecule of the Month). Dostupné v archivu. 
  3. Boon EM, Downs A, Marcey D. Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase [online]. [cit. 2007-02-11]. (Catalase Structural Tutorial Text). Dostupné online. 
  4. Maehly A, Chance B. The assay of catalases and peroxidases. Methods Biochem Anal. 1954, roč. 1, s. 357–424. DOI 10.1002/9780470110171.ch14. PMID 13193536. 
  5. Aebi H. Catalase in vitro. Meth. Enzymol.. 1984, roč. 105, s. 121–6. DOI 10.1016/S0076-6879(84)05016-3. PMID 6727660. 
  6. EC 1.11.1.6 - catalase [online]. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig [cit. 2009-05-26]. (BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System). Dostupné online. 
  7. Toner K, Sojka G, Ellis R. A Quantitative Enzyme Study; CATALASE [online]. bucknell.edu [cit. 2007-02-11]. Dostupné v archivu pořízeném z originálu. 
  8. a b CAO, Cheng, Leng Yumei, Kufe Donald. Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response. J. Biol. Chem.. United States: Aug. 2003, roč. 278, čís. 32, s. 29 667 – 29 675. ISSN 0021-9258. DOI 10.1074/jbc.M301292200. PMID 12777400. 

Média použitá na této stránce

1f4j.jpg
Autor:

Deposition authors: Safo, M.K., Musayev, F.N., Wu, S.H., Abraham, D.J., Ko, T.P.;

visualization author: User:Astrojan, Licence: CC BY-SA 4.0
Catalase homotetramer + 4 HEM (green), Human erythrocyte