Kataláza

300 pxTetramer katalázy z lidského erytrocytu

Kataláza (též katalasa) je běžný enzym vyskytující se téměř ve všech živých organismech vystavených kyslíku. Funguje jako katalyzátor rozkladu peroxidu vodíku na vodu a kyslík[1]. Kataláza má jedno z nejvyšších čísel přeměny ze všech enzymů. Jediná molekula katalázy může převést na vodu a kyslík miliony molekul peroxidu vodíku za sekundu[2].

Kataláza je tetramer čtyř polypeptidových řetězců, každý je složen z více než 500 aminokyselin[3]. Obsahuje čtyři porfyrinové hemové (železnaté) skupiny, které umožňují enzymu reagovat s peroxidem vodíku. Optimální pH pro lidskou katalázu je okolo 7[4] a rozmezí maxima funkce je skutečně široké (míra reakce se znatelně nemění v rozmezí pH 6,8 až 7,5)[5]. Optimum pH pro jiné katalázy se pohybuje mezi 4 a 11 v závislosti na druhu[6]. Také optimální teplota se liší podle druhu[7].

Patologie

  • Peroxisomální porucha nazývaná akatalázie je způsobena deficitem funkce katalázy.
  • Vitiligo vykazuje omezené působení katalázy

Interakce

Kataláza vykazuje interakce s ABL2[8] a genem Abl.[8]

Související články

Externí odkazy

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Catalase na anglické Wikipedii.

  1. ↑ Chelikani P, Fita I, Loewen PC. Diversity of structures and properties among catalases. Cell. Mol. Life Sci.. January 2004, roč. 61, čís. 2, s. 192–208. Dostupné online. DOI 10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498. 
  2. ↑ Goodsell DS. Catalase [online]. RCSB Protein Data Bank, 2004-09-01 [cit. 2007-02-11]. (Molecule of the Month). Dostupné v archivu. 
  3. ↑ Boon EM, Downs A, Marcey D. Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase [online]. [cit. 2007-02-11]. (Catalase Structural Tutorial Text). Dostupné online. 
  4. ↑ Maehly A, Chance B. The assay of catalases and peroxidases. Methods Biochem Anal. 1954, roč. 1, s. 357–424. DOI 10.1002/9780470110171.ch14. PMID 13193536. 
  5. ↑ Aebi H. Catalase in vitro. Meth. Enzymol.. 1984, roč. 105, s. 121–6. DOI 10.1016/S0076-6879(84)05016-3. PMID 6727660. 
  6. ↑ EC 1.11.1.6 - catalase [online]. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig [cit. 2009-05-26]. (BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System). Dostupné online. 
  7. ↑ Toner K, Sojka G, Ellis R. A Quantitative Enzyme Study; CATALASE [online]. bucknell.edu [cit. 2007-02-11]. Dostupné v archivu pořízeném z originálu. 
  8. ↑ a b CAO, Cheng, Leng Yumei, Kufe Donald. Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response. J. Biol. Chem.. United States: Aug. 2003, roč. 278, čís. 32, s. 29 667 – 29 675. ISSN 0021-9258. DOI 10.1074/jbc.M301292200. PMID 12777400. 

Média použitá na této stránce

1f4j.jpg
Autor:

Deposition authors: Safo, M.K., Musayev, F.N., Wu, S.H., Abraham, D.J., Ko, T.P.;

visualization author: User:Astrojan, Licence: CC BY-SA 4.0
Catalase homotetramer + 4 HEM (green), Human erythrocyte