MALDI

MALDI-TOF hmotnostní spektrometr

Matricí asistovaná laserová desorpce/ionizace (zkráceně MALDI) je metoda ionizace, při které se využívá matrice absorbující energii laseru k tvorbě iontů z velkých molekul za minimální fragmentace.[1] Používá se na analýzu biomolekul, například DNA, bílkovin, peptidů a sacharidů) a velkých organických molekul, jako jsou polymery a dendrimery, které jsou nestabilní a při použití jiných způsobů ionizace u nich dochází k fragmentaci. Podobá se elektrosprejové ionizaci (ESI) tím, že u obou metod je nízká míra fragmentace, a také způsobem tvorby iontů z velkých molekul v plynné fázi, u MALDI obvykle vzniká méně iontů s vícenásobnými náboji.

Provedení MALDI se skládá ze tří kroků. Nejprve se vzorek smíchá s vhodnou látkou nebo směsí tvořící matrici a aplikuje na kovovou destičku. Poté se vzorek ozáří pulzním laserem, čímž se vyvolá ablaci a desorpci vzorku a matrice. Nakonec se molekuly analytu ionizují protonací nebo deprotonací v proudu horkých ablatovaných plynů a analyzují hmotnostním spektrometrem.[2]

Historie

Označení matricí asistovaná laserová desorpce/ionizace (MALDI) se začalo používat v roce 1985.[3] Franz Hillenkamp, Michael Karas a další zjistili, že aminokyselina alanin může být snadněji ionizována, jestliže je smíchána s tryptofanem a ozářena pulzním 266nm laserem. Tryptofan pohlcuje energii laseru a usnadňuje ionizaci neabsorbujícího alaninu. Tímto způsobem lze ionizovat peptidy s molekulovou hmotností až 2843 Da, jako je například melitin.[4] V roce 1987 Kóiči Tanaka se svými spolupracovníky použil metodu „ultratenkého kovu a kapalné matrice“ kombinující 30nm částice kobaltu v glycerolu s 337nm dusíkovým laserem.[5] Touto metodou mohou být ionizovány biomolekuly s molekulovými hmotnostmi až 34 472 Da, což je například karboxypeptidáza A. Tanaka se v roce 2002 stal spoludržitelem Nobelovy ceny za chemii díky tomu, že ukázal, že vhodnou kombinací vlnové délky laseru a složení matrice lze ionizovat bílkoviny.[6] Karas a Hillenkamp následně dokázali ionizovat 67kDa bílkovinu albumin pomocí matrice z kyseliny nikotinové a 266nm laseru.[7]

Dalších pokroků bylo dosaženo pomocí 355nm laseru a matric obsahujících deriváty kyseliny skořicové, kterými byly kyselina ferulová, kyselina kávová a kyselina sinapová.[8] Dostupnost malých a nepříliš nákladných dusíkových laserů poskytujících záření s vlnovou délkou 337 nm a první přístroje uvedené na trh začátkem 90. let 20. století umožnily větší využití MALDI ve výzkumu.[9] V současnosti se nejčastěji používají organické matrice.

Matrice

Seznam matric pro MALDI
SloučeninaOstatní názvyRozpouštědloVlnová délka (nm)Použití
kyselina 2,5-dihydroxybenzoová[10]DHB, kyselina gentisováacetonitril, voda, methanol, aceton, chloroform337, 355, 266peptidy, nukleotidy, oligonukleotidy, oligosacharidy
kyselina 3,5-dimethoxy-4-hydroxyskořicová[8][11]kyselina sinapováacetonitril, voda, aceton, chloroform337, 355, 266peptidy, bílkoviny, lipidy
kyselina 4-hydroxy-3-methoxyskořicová[8][11]kyselina ferulováacetonitril, voda, propanol337, 355, 266bílkoviny
kyselina α-kyano-4-hydroxyskořicová[12]acetonitril, voda, ethanol, aceton337, 355peptidy, lipidy, nukleotidy
Kyselina pikolinová[13]ethanol266oligonukleotidy
kyselina 3-hydroxypikolinová[14]ethanol337, 355oligonukleotidy

Matrice obsahuje krystalizované molekuly, nejčastěji se používají kyselina sinapová, alfa-kyano-4-hydroxyskořicová a 2,5-dihydroxybenzoová.[15] Roztok jedné ze tří uvedených sloučenin se obvykle připravuje z ultračisté vody a organického rozpouštědla, jakým je například acetonitril nebo ethanol. Často se do roztoku přidává zdroj [M+H] protiiontů, například kyselina trifluoroctová. A Příkladem roztoku může být 20 mg/ml kyseliny sinapové ve směsi acetonitrilu, vody a kyseliny trifluoroctové v poměru 50:50:0,1.

Znázornění pozic substituce u kyseliny skořicové

Hledání vhodných složek matrice je často založeno na pokusu a omylu, ovšem s uvážením potřeby určitých vlastností molekul. Ty by měly mít nižší molekulové hmotnosti (aby se snadno odpařovaly) ale měly by být dostatečně velké (a tedy mít nízký tlak syté páry), aby se nevypařovaly během přípravy vzorku. Často jde o kyseliny, takže se deprotonizují a tím pomáhají ionizovat analyt. Byly však popsány i zásadité matrice.[16] Matrice by měly vykazovat silnou absorpci v ultrafialové nebo infračervené oblasti,[17] aby rychle a účinně zachycovaly laserové paprsky. Taková absorpce se většinou vyskytuje u sloučenin, jejichž molekuly obsahují konjugované systémy dvojných vazeb, jaké má například kyselina skořicová. Na tyto systémy bývají navázány polární skupiny, díky kterým lze dané látky použít ve vodných roztocích. Často obsahují chromoforové skupiny.

Roztok matrice se smíchá s analytem. Voda s organickým rozpouštědlem umožní rozpuštění hydrofobním i hydrofilním) molekulám. Připravený roztok se aplikuje na MALDI destičku (která je obvykle kovová). Rozpouštědlo se odpaří a zbude jen rekrystalizovaná matrice, ve které se nacházejí molekuly analytu, dochází tedy ke okrystalizaci. Kokrystalizace je jedním z důležitých hledisek při výběru matrice, protože vhodná matrice umožňuje získat dobré spektrum zkoumaného analytu.

Při analýze biologických systémů anorganické soli, které také bývají obsaženy v bílkovinných extraktech, narušují ionizaci. Odstraněny mohou extrakcí v pevné fázi nebo vymytím chladnou vodou;[18] tyto postupy je možné použít i k odstranění ostatních látek ze vzorku. Směs matrice a proteinu není homogenní, protože rozdíly v polaritě způsobují oddělování obou složek během kokrystalizace.

Naftalen a jemu podobné sloučeniny mohou být rovně použity k ionizaci vzorku.

Matrici lze použít k tomu, aby k ionizaci docházelo různými způsoby. K ionizaci se, jak je uvedeno výše, nejčastěji používají acidobazické reakce, molekuly s konjugovanými pí systémy, například naftaleny, také mohou fungovat jako akceptory elektronů a tak být použity jako matrice pro MALDI/TOF.[19] Tato vlastnost je výhodná při analýze molekul, které také obsahují konjugované pí systémy.[20] Nejvíce se takovéto matrice používají při zkoumání porfyrinových sloučenin, jako jsou chlorofyly. Mají lepší ionizační vlastnosti a neobjevují se u nich nevhodné způsoby fragmentace nebo dokonce ztráty postranních řetězců.[21] Konjugované porfyriny mohou být použity samy o sobě jako matrice, díky čemuž není nutné používat zvláštní sloučeniny na přípravu matric.[22]

Přístroje

Znázornění přístroje na MALDI-TOF; ionizovaná matrice vzorku se odděluje od povrchu. Vzorek putuje do hmotnostního analyzátoru a je následně analyzován.

Existuje několik variant MALDI přístrojů; podobná zařízení mohou být použita k odlišným účelům. Hmotnostní spektrometrie se vyvinula do podoby hmotnostní spektrometrie s velmi vysokým rozlišením, jako jsou FT-ICR[23][24] a další.[25] Mnoho MALDI-MS lze zakoupit s výměnným ionizátorem (například elektrosprejovým, MALDI nebo APCI), a tak mohou být použity i měkké ionizační metody.

Laser

MALDI metody obvykle zahrnují použití ultrafialových laserů, například dusíkových (337 nm) a Nd:YAG laserů (355 nebo 266 nm).[26]

Infračervené lasery používané s  MALDI mívají vlnové délky 2,94 μm (Er:YAG laser) a 10,6 μm CO2 laser. Infračervené lasery nejsou běžné; používají se díky nižší míře fragmentace při ionizaci.[27]

Infračervená MALDI se rovněž vyznačuje lepším odstraňováním materiálu (což je výhodné u biologických vzorků), menším nízkohmotnostním rušením a kompatibilitou s bezmatricovými laserově desorpčními metodami hmotnostní spektrometrie.

Spektrometr

Destička na aplikaci vzorku u MALDI hmotnostní spektrometrie

Na MALDI nejčastěji napojovaným druhem hmotnostního spektrometru je hmotnostní spektrometr doby letu (TOF-MS), protože jej lze použít v širokém rozmezí molekulových hmotností. TOF se nejlépe hodí k MALDI, protože pulzní laser vypouští jednotlivé dávky záření namísto souvislého proudu. MALDI-TOF přístroje často mají reflektron („iontové zrcadlo“), který odráží ionty pomocí elektrického pole, čímž se prodlužuje dráha iontů a tím i rozdíl časů letu u iontů s rozdílnými hodnotami m/z a dochází i k vylepšení rozlišení. Moderní reflektronové TOF přístroje dosahují rozlišení m/Δm 50 000 FWHM a někdy i vyššího.[28]

MALDI je také možné použít jako zdroj iontů pro IMS-TOF MS k identifikaci fosforylovaných a nefosforylovaných peptidů.[29][30]

MALDI-FT-ICR MS je také vhodnou metodou tam, kde je potřeba vysoké rozlišení MALDI-MS analýz.[31]

MALDI za atmosférického tlaku

Matricí asistovaná laserová desorpce/ionizace za atmosférického tlaku (AP-MALDI) ke metoda ionizace, která je protipólem vakuové MALDI fungujícím za atmosférického tlaku.[32]

Hlavním rozdílem mezi vakuovou a AP-MALDI je tlak v prostředí, ve kterém se tvoří ionty. Při vakuové MALDI ionty vznikají za tlaků kolem 1 Pa i nižších, zatímco u AP-MALDI za atmosférického tlaku. V minulosti měl tento postup nevýhodu oproti vakuové MALDI v podobě nízké citlivosti; ionty ovšem lze přemístit do hmotnostního spektrometru a byly popsány meze detekce v řádu attomolů.[33] AP-MALDI MS má využití v mnoha oblastech od proteomiky přes analýzu DNA, RNA, PNA, lipidů, oligosacharidů, fosfopeptidů, bakterií, malých molekul a syntetických polymerů k vývoji léčiv; podobné využití nacházejí také vakuové MALDI přístroje. AP-MALDI iontový zdroj lze lehce spojit s hmotnostní spektrometrií iontové pasti[34] nebo ESI.

Aerosolová MALDI

Při aerosolové hmotnostní spektrometrii laserové paprsky ionizují jednotlivé kapky vzorku; odpovídající přístroje se nazývají jednočásticové hmotnostní spektrometry.[35] Do vzorku lze před aerosolizací přidat MALDI matrici.

Mechanismus ionizace

Laserové paprsky dopadají na krystaly matrice v kapce. Matrice pohlcuje energii laseru a dochází k desorpci a ionizaci. Vytvořená mlha obsahuje neutrální, ionizované, protonované i deprotonované molekuly matrice a nanokapky. Tyto částice se podílí na ionizaci analytu, přesná podoba mechanismu však není známa. Následně matrice předává protony molekulám analytu (například bílkoviny), čímž mu dodává elektrický náboj.[36] Ionty pozorované po tomto procesu jsou původní molekuly [M], u kterých došlo k odštěpení nebo zachycení iontu. MALDI umožňuje tvorbu iontů s jednoduchými i vícenásobnými náboji ([M+nH]n+), a to v závislosti na vlastnostech matrice, vydatnosti laseru a použitém napětí.

Model přenosu protonů v plynné fázi,[2] zavedený jako fyzikálně-chemický model,[37] zahrnuje primární i sekundární ionizační jevy.[36]

Primární procesy spočívají v oddělení náboje absorpcí fotonů v matrici a uvolněném energie za vzniku matricových iontových párů. Primární tvorba iontů probíhá skrz absorbování ultrafialových fotonů a vytváření excitovaných molekul podle těchto rovnic:

S0 + hν → S1
S1 + S1 → S0 + Sn
S1 + Sn → M+ + M−

kde S0 je základní stav, S1 první excitovaný stav a Sn vyšší excitovaný stav.[37] Ionty mohou vznikat přesunem protonů nebo elektronů, což je vyjádřeno symboly M+ a M−. K sekundárním dějům patří reakce iontů a molekul za tvorby iontů analytu.

Podle tepelného modelu vysoké teploty vyvolávají přenos protonů mezi matricí a analytem v kapalné matrici.[38] Důležitým parametrem ověřujícím správnost modelu je poměr množství iontů a neutrálních molekul, chyba v určení tohoto poměru může vést k nesprávnému určení mechanismu ionizace.[39] Model předpovídá nárůst iontové intenzity s koncentrací, protonovou afinitou analytů, a frekvence laserových záblesků.[40][41] Podle tohoto modelu se adukty kovových iontů (například [M+Na]+ nebo [M+K]+) tvoří převážně tepelně podněcovaným rozpouštěním solí.[42]

Při matricí asistované ionizaci (MAI) se připravuje matrice podobně jako u MALDI, ovšem k tvorbě iontů analytu není potřeba laserová ablace.[43] Samotným vystavením matrice a analytu vakuovému prostředí hmotnostního spektrometru vznikají ionty téměř stejné jako při elektrosprejové ionizaci.[44] Pravděpodobně existují mechanistické souvislosti mezi tímto procesem a MALDI.[45]

Výtěžnost iontů se obvykle pohybuje mezi 10−4 a 10−7,[46] přičemž při některých experimentech byly zjištěny i nižší hodnoty kolem 10−9,[47] přičemž již předtím byly provedeny pokusy o provedení dodatečné ionizace pomocí druhého laseru.[48] Většina těchto pokusů nebyla příliš úspěšná, což lze vysvětlit tak, že byly použity axiální TOF přístroje, ve kterých se tlak ve zdroji iontů pohybuje okolo 10−5 až 10−6, čímž dochází k prudké expanzi a vzestupu rychlosti částic až k 1000 m/s.[49]

Úspěchu bylo dosaženo v roce 2015 za použití pozměněného MALDI iontového zdroje s využitím vyššího tlaku (přibližně 300 Pa) spojeného s ortogonálním TOF hmotnostním spektrometrem, přičemž byl použit laditelný laser s vlnovými délkami od 260 do 280 nm, čímž se účinnost tvorby iontů v některých případech zvýšila o tři řády.[50] Tento postup byl následně použit i u ostatních druhů hmotnostních spektrometrů.[51][52]

Využití

Biochemie

V proteomice se MALDI používá k identifikaci bílkovin izolovaných pomocí gelové elektroforézy: SDS-PAGE, afinitní chromatografie, izotopového značkování bílkovin nebo dvourozměrné elektroforézy. MALDI TOF/TOF se používají k určení pořadí aminokyselin v peptidech pomocí vysokoenergetických disociací vyvolávaných srážkami.

Odštěpení sialových kyselin lze detekovat při použití kyseliny gentisové jako matrice při MALDI-MS analýze glykosylovaných peptidů. Pomocí matrice obsahující kyselinu sinapovou, 4-HCCA a kyseliny gentisové;[53] vyšší citlivosti lze dosáhnout amidací sialové kyseliny.[54] Přidáním iontové kapaliny do matrice se omezí ztráty sialových kyselin v průběhu MALDI/TOF-MS analýzy sialylovaných oligosacharidů.[55] 2,4,6-trihydroxyacetofenon (THAP),[56] dihydroxyacetonfosfát (DHAP)[57] a směs 2-aza-2-thiothyminu s fenylhydrazinem[58] luze použít na přípravu matricí omezujících ztráty sialových kyselin během MALDI-MS analýzy glykosylovaných peptidů.

Bylo popsáno omezení některých posttranslačních modifikací při použití infračervené MALDI namísto ultrafialové.[59] V molekulární biologii mohou být směsi kyseliny 5-methoxysalicylové a sperminu použity jako matrice k analýze oligonukleotidů pomocí MALDI hmotnostní spektrometrie.[60]

Organická chemie

Některé syntetické makromolekuly, jako jsou katenany a rotaxany, dendrimery a hyperrozvětvené polymery, mají molekulové hmotnosti v tisících až desetitisících Da a u většiny ionizačních metod je obtížné vytvořit z nich molekulární ionty. S využitím MALDI je možné snadno a rychle analyzovat tyto látky.

Polymery

V chemii polymerů lze MALDI použít k určení rozdělení molekulových hmotností.[61] Polymery s  polydisperzitou nad 1,2 se pomocí MALDI zkoumají obtížně kvůli nižším intenzitám signálu oproti oligomerům s vyššími molekulovými hmotnostmi.[62][63][64] Na přípravu matric pro analýzu polymerů se hodí dithranol[65] a trifluoroctan stříbrný.[66] Do vzorku se nejprve přidá dithranol a poté trifluoroctan stříbrný, při opačném pořadí by se vzorek z roztoku vysrážel.

Mikrobiologie

MALDI-TOF spektra se mohou použít k určení mikroorganismů, jako jsou například bakterie. Část zkoumané kolonie mikroorganismů se umístí na destičku poro aplikaci vzorku a překryje matricí. Získaná hmotnostní spektra bílkovin se analyzují a porovnávají s databází profilů jednotlivých druhů. Tato metoda přináší výhody pro další imunologické či biochemické úkony a běžně se používá v klinických mikrobiologických laboratořích.[67][68] MALDI-MS s iontovou cyklotronovou rezonanční hmotnostní spektrometrií a Fourierovou transformací (zkráceně FT-MS) je možné použít k určování virů detekcí jednotlivých iontů.[69]

Oproti ostatním mikrobiologickým identifikačním metodám má MALDI-FT-MS výhodu v podobě rychlé a spolehlivé identifikace, nízkých nákladů a širokého rozmezí mikroorganismů, které lze určit.

Další výhodou je možnost předpovídat citlivost bakterií na antibiotika. Pomocí MALDI je možné předvídat odolnost bakterie Staphylococcus aureus vůči methicilinu[70] a také najít karbapenemázu u enterobakterií,[71] jako jsou například Acinetobacter baumannii[72] a Klebsiella pneumoniae.[73] Většina bílkovin ovládajících odolnost proti antibiotikům má ovšem molekulovou hmotnost mimo rozmezí 2 až 20 kDa, při níž lze analyzovat látky pomocí MALDI-TOF.[74]

Parazitologie

MALDI-TOF spektra se používají k detekci a určení různých parazitů, jako jsou trypanozomy,[75] Leishmania[76] a zimničky.[77] Kromě těchto jednobuněčných parazitů se MALDI/TOF také používá k určování mnohobuněčných parazitů, jako jsou vši[78] a cerkarie.[79]

Lékařství

MALDI/TOF se ve spojení s dalšími analytickými a spektroskopickými metodami k diagnostikování nemocí. MALDI/TOF umožňuje rychlou identifikaci bílkovin a s nimi souvisejících změn, a to při nižších nákladech než u sekvenování, a také při ní nejsou tolik potřeba výpočetní technika, dovednosti nebo čas jako při určování struktury pomocí rentgenové krystalografie.

Příkladem může být diagnostikování nekrotizující enterokolitidy (NEC), což je nemoc postihující střeva u dětí. Příznaky jsou podobné jako u sepse a mnoho dětí umírá kvůli příliš pozdnímu diagnostikování a léčení. MALDI/TOF lze použít k identifikaci bakterií ve výkalech dětí s NEC. Byla vydána studie zaměřená na characterizaci fekálího mikrobiomu spojeného s NEC.[80]

MALDI/TOF se také používá ke zjišťování odolnosti bakterií vůči léčivům, obzvláště β-laktamovým antibiotikům. MALDI/TOF může být použita k detekci karbapenemáz, které naznačují odolnost proti běžným antibiotikům. Tímto způsobem je možné prokázat odolnost bakterie proti léčivům do tří hodin. MALDI pomáhá rozhodnout o tom, zda mají být předepsána silnější antibiotika.[81]

Zkoumání proteinových komplexů

Po zjištění, že některé komplexy peptidů jsou odolné vůči depozici a ionizaci při MALDI[82] byly provedeny studie zabývající se analýzou proteinových komplexů pomocí MALDI-MS.[83][84]

Odkazy

Související články

Externí odkazy

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Matrix-assisted laser desorption/ionization na anglické Wikipedii.

  1. ↑ Franz Hillenkamp; Michael Karas; Ronald C. Beavis; Brian T. Chait. Matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of biopolymers. Analytical Chemistry. 1991, s. 1193A–1203A. ISSN 0003-2700. DOI 10.1021/ac00024a002. PMID 1789447. 
  2. ↑ a b Michael Karas; Ralf Krüger. Ion Formation in MALDI: The Cluster Ionization Mechanism. Chemical Reviews. 2003, s. 427–440. ISSN 0009-2665. DOI 10.1021/cr010376a. PMID 12580637. 
  3. ↑ Michael Karas; D. Bachmann; F. Hillenkamp. Influence of the Wavelength in High-Irradiance Ultraviolet Laser Desorption Mass Spectrometry of Organic Molecules. Analytical Chemistry. 1985, s. 2935–2939. DOI 10.1021/ac00291a042. 
  4. ↑ Michael Karas; D. Bachmann; U. Bahr; F. Hillenkamp. Matrix-Assisted Ultraviolet Laser Desorption of Non-Volatile Compounds. International Journal of Mass Spectrometry and Ion Processes. 1987, s. 53–68. DOI 10.1016/0168-1176(87)87041-6. Bibcode 1987IJMSI..78...53K. 
  5. ↑ K. Tanaka; H. Waki; Y. Ido; S. Akita; Y. Yoshida; T. Yoshida; T. Matsuo. Protein and Polymer Analyses up to m/z 100 000 by Laser Ionization Time-of flight Mass Spectrometry. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 1988, s. 151–153. DOI 10.1002/rcm.1290020802. Bibcode 1988RCMS....2..151T. 
  6. ↑ K. Markides; A. Gräslund. Advanced information on the Nobel Prize in Chemistry 2002 [online]. [cit. 2013-08-28]. S. 1–13. Dostupné online. 
  7. ↑ M. Karas; F. Hillenkamp. Laser desorption ionization of proteins with molecular masses exceeding 10,000 daltons. Analytical Chemistry. 1988, s. 2299–2301. DOI 10.1021/ac00171a028. PMID 3239801. 
  8. ↑ a b c BEAVIS, R. C.; CHAIT, B. T.; STANDING, K. G. Matrix-assisted laser-desorption mass spectrometry using 355 nm radiation. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 1989, s. 436–439. DOI 10.1002/rcm.1290031208. PMID 2520224. Bibcode 1989RCMS....3..436B. (anglicky) 
  9. ↑ M. Karas; U. Bahr. Laser Desorption Ionization Mass Spectrometry of Large Biomolecules. Trends in Analytical Chemistry. 1990, s. 321–325. DOI 10.1016/0165-9936(90)85065-F. 
  10. ↑ STRUPAT, K.; KARAS, M.; HILLENKAMP, F. 2,5-Dihidroxybenzoic acid: A new matrix for laser desorption—ionization mass spectrometry. International Journal of Mass Spectrometry and Ion Processes. 1991, s. 89–102. DOI 10.1016/0168-1176(91)85050-V. Bibcode 1991IJMSI.111...89S. (anglicky) 
  11. ↑ a b BEAVIS, R. C.; CHAIT, B. T.; FALES, H. M. Cinnamic acid derivatives as matrices for ultraviolet laser desorption mass spectrometry of proteins. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 1989, s. 432–435. DOI 10.1002/rcm.1290031207. PMID 2520223. Bibcode 1989RCMS....3..432B. (anglicky) 
  12. ↑ BEAVIS, R. C.; CHAUDHARY, T.; CHAIT, B. T. α-Cyano-4-hydroxycinnamic acid as a matrix for matrix-assisted laser desorption mass spectrometry. Organic Mass Spectrometry. 1992, s. 156–158. DOI 10.1002/oms.1210270217. (anglicky) 
  13. ↑ TANG, K.; TARANENKO, N. I.; ALLMAN, S. L.; CHÁNG, L. Y.; CHEN, C. H.; LUBMAN, D. M. Detection of 500-nucleotide DNA by laser desorption mass spectrometry. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 1994, s. 727–30. DOI 10.1002/rcm.1290080913. PMID 7949335. Bibcode 1994RCMS....8..727T. (anglicky) 
  14. ↑ WU, K. J.; STEDING, A.; BECKER, C. H. Matrix-assisted laser desorption time-of-flight mass spectrometry of oligonucleotides using 3-hydroxypicolinic acid as an ultraviolet-sensitive matrix. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 1993, s. 142–6. DOI 10.1002/rcm.1290070206. PMID 8457722. Bibcode 1993RCMS....7..142W. (anglicky) 
  15. ↑ Walter A. Korfmacher. Using Mass Spectrometry for Drug Metabolism Studies. [s.l.]: CRC Press, 2009. ISBN 9781420092219. S. 342. 
  16. ↑ M. C. Fitzgerald; G. R. Parr; L. M. Smith. Basic matrixes for the matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of proteins and oligonucleotides. Analytical Chemistry. 1993, s. 3204–3211. DOI 10.1021/ac00070a007. PMID 8291672. 
  17. ↑ R. Zenobi; R. Knochenmuss. Ion formation in MALDI mass spectrometry. Mass Spectrometry Reviews. 1998, s. 337–366. DOI 10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:5<337::AID-MAS2>3.0.CO;2-S. Bibcode 1998MSRv...17..337Z. 
  18. ↑ Yingda Xu; Merlin L. Bruening; J. Throck Watson. Non-specific, on-probe cleanup methods for MALDI-MS samples. Mass Spectrometry Reviews. 2003, s. 429–440. ISSN 0277-7037. DOI 10.1002/mas.10064. PMID 14528495. Bibcode 2003MSRv...22..429X. 
  19. ↑ M. Nazim Boutaghou; R. B. Cole. Non-specific, on-probe cleanup methods for MALDI-MS samples. Journal of Mass Spectrometry. 2012, s. 995–1003. ISSN 0277-7037. DOI 10.1002/jms.3027. PMID 22899508. Bibcode 2012JMSp...47..995N. 
  20. ↑ T. Suzuki; H. Midonoya; Y. Shioi. Analysis of chlorophylls and their derivatives by matrix-assisted laser desorption/ionization–time-of-flight mass spectrometry. Analytical Biochemistry. 2009, s. 57–62. DOI 10.1016/j.ab.2009.04.005. PMID 19364490. 
  21. ↑ J. Wei; H. Li; M. P. Barrow; P. B. O'Connor. Structural characterization of chlorophyll-a by high resolution tandem mass spectrometry. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2013, s. 753–760. DOI 10.1007/s13361-013-0577-1. PMID 23504642. Bibcode 2013JASMS..24..753W. 
  22. ↑ N. Srinivasan; C. A. Haney; J. S. Lindsey; W. Zhang; B. T. Chait. Investigation of MALDI-TOF mass spectrometry of diverse synthetic metalloporphyrins, phthalocyanines and multiporphyrin arrays. Journal of Porphyrins and Phthalocyanines. 1999, s. 283–291. DOI 10.1002/(SICI)1099-1409(199904)3:4<283::AID-JPP132>3.0.CO;2-F. 
  23. ↑ Talking About a Revolution: FT-ICR Mass Spectrometry Offers High Resolution and Mass Accuracy for Pr [online]. Dostupné online. 
  24. ↑ P. Schmitt-Kopplin; N. Hertkorn. Ultrahigh resolution mass spectrometry. Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2007, s. 1309–1310. DOI 10.1007/s00216-007-1589-0. 
  25. ↑ Jonas Ghyselinck; Koenraad Van Hoorde; Bart Hoste; Kim Heylen; Pau De Vos. Evaluation of MALDI-TOF MS as a tool for high-throughput dereplication. Journal of Microbiological Methods. 2011, s. 327–336. DOI 10.1016/j.mimet.2011.06.004. PMID 21699925. 
  26. ↑ Klaus Dreisewerd. Recent methodological advances in MALDI mass spectrometry. Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2014, s. 2261–2278. ISSN 1618-2642. DOI 10.1007/s00216-014-7646-6. PMID 24652146. 
  27. ↑ K. Murray. The Encyclopedia of Mass Spectrometry. Příprava vydání Michael L. Gross, Richard M. Caprioli. [s.l.]: Elsevier Science, 2006 kapitola = Chapter 9 Desorption by Photons: Laser Desorption and Matridx-Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) – Infrared Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization. ISBN 9780080438016. 
  28. ↑ Feng Xian; Christopher L. Hendrickson; Alan G. Marshall. High Resolution Mass Spectrometry. Analytical Chemistry. 2012-01-17, s. 708–719. ISSN 0003-2700. DOI 10.1021/ac203191t. PMID 22263633. 
  29. ↑ B. T. Ruotolo; K. J. Gillig; A. S. Woods; T. F. Egan; M. V. Ugarov; J. A. Schultz; D. H. Russell. Analysis of Phosphorylated Peptides by Ion Mobility-Mass Spectrometry. Analytical Chemistry. 2004, s. 6727–6733. DOI 10.1021/ac0498009. PMID 15538797. 
  30. ↑ B. T. Ruotolo; G. F. Verbeck; L. M. Thomson; A. S. Woods; K. J. Gillig; D. H. Russell. Distinguishing between Phosphorylated and Nonphosphorylated Peptides with Ion Mobility−Mass Spectrometry. Journal of Proteome Research. 2002, s. 303–306. DOI 10.1021/pr025516r. PMID 12645885. 
  31. ↑ L. Pasa-Tolic; Y. Huang; S. Guan; H. S. Kim; A. G. Marshall. Ultrahigh-resolution matrix-assisted laser desorption/ionization Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectra of peptides. Journal of Mass Spectrometry. 1995, s. 825–833. DOI 10.1002/jms.1190300607. Bibcode 1995JMSp...30..825P. 
  32. ↑ V. V. Laiko; M. A. Baldwin; A. L. Burlingame. Atmospheric pressure matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry. Analytical Chemistry. 2000, s. 652–657. DOI 10.1021/ac990998k. PMID 10701247. 
  33. ↑ K. Strupat; O. Scheibner; T. Arrey; M. Bromirski. Biological Applications of AP MALDI with Thermo Scientific Exactive Orbitrap MS [online]. Thermo Scientific [cit. 2011-06-17]. Dostupné online. [nedostupný zdroj]
  34. ↑ V. V. Laiko; S. C. Moyer; R. J. Cotter. Atmospheric pressure MALDI/ion trap mass spectrometry. Analytical Chemistry. 2000, s. 5239–5243. DOI 10.1021/ac000530d. PMID 11080870. 
  35. ↑ Yong Jie Li; Yele Sun; Qi Zhang; Xue Li; Mei Li; Zhen Zhou; Chak K. Chan. Real-time chemical characterization of atmospheric particulate matter in China: A review. Atmospheric Environment. 2017, s. 270–304. DOI 10.1016/j.atmosenv.2017.02.027. Bibcode 2017AtmEn.158..270L. 
  36. ↑ a b R. Knochenmuss. Ion formation mechanisms in UV-MALDI. Analyst. 2006, s. 966–986. DOI 10.1039/b605646f. PMID 17047796. Bibcode 2006Ana...131..966K. 
  37. ↑ a b Richard Knochenmuss. The Coupled Chemical and Physical Dynamics Model of MALDI. Annual Review of Analytical Chemistry. 2016, s. 365–385. ISSN 1936-1327. DOI 10.1146/annurev-anchem-071015-041750. PMID 27070182. Bibcode 2016ARAC....9..365K. 
  38. ↑ I.-Chung Lu; Chuping Lee; Yuan-Tseh Lee; Chi-Kung Ni. Ionization Mechanism of Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization. Annual Review of Analytical Chemistry. 2015, s. 21–39. DOI 10.1146/annurev-anchem-071114-040315. PMID 26132345. Bibcode 2015ARAC....8...21L. 
  39. ↑ Ion-to-neutral ratio of 2,5-dihydroxybenzoic acid in matrix-assisted laser desorption/ionization. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2013-05-15, s. 955–963. ISSN 1097-0231. DOI 10.1002/rcm.6534. PMID 23592197. Bibcode 2013RCMS...27..955T. 
  40. ↑ Ion Intensity and Thermal Proton Transfer in Ultraviolet Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization. The Journal of Physical Chemistry B. 2014, s. 4132–4139. ISSN 1520-6106. DOI 10.1021/jp5008076. PMID 24707818. 
  41. ↑ Ion-to-Neutral Ratios and Thermal Proton Transfer in Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2016, s. 1242–1251. ISSN 1044-0305. DOI 10.1007/s13361-015-1112-3. PMID 25851654. Bibcode 2015JASMS..26.1242L. 
  42. ↑ Chuping Lee; I.-Chung Lu; Hsu Chen Hsu; Hou-Yu Lin; Sheng-Ping Liang; Yuan-Tseh Lee; Chi-Kung Ni. Formation of Metal-Related Ions in Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2016, s. 1491–1498. ISSN 1044-0305. DOI 10.1007/s13361-016-1424-y. PMID 27306427. Bibcode 2016JASMS..27.1491. 
  43. ↑ Sarah Trimpin. "Magic" Ionization Mass Spectrometry. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2015, s. 4–21. ISSN 1044-0305. DOI 10.1007/s13361-016-1424-y. PMID 26486514. Bibcode 2016JASMS..27....4T. 
  44. ↑ S. Trimpin; E. D. Inutan. Matrix Assisted Ionization in Vacuum, a Sensitive and Widely Applicable Ionization Method for Mass Spectrometry. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2013, s. 722–732. DOI 10.1007/s13361-012-0571-z. PMID 23526166. Bibcode 2013JASMS..24..722T. 
  45. ↑ MCEWEN, Charles N.; LARSEN, Barbara S. Fifty years of desorption ionization of nonvolatile compounds. International Journal of Mass Spectrometry. 2015, s. 515–531. ISSN 1387-3806. DOI 10.1016/j.ijms.2014.07.018. Bibcode 2015IJMSp.377..515M. (anglicky) 
  46. ↑ Ion-to-Neutral Ratios and Thermal Proton Transfer in Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2015, s. 1242–1251 url = https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jasms.8b05059. ISSN 1044-0305. DOI 10.1007/s13361-015-1112-3. PMID 25851654. Bibcode 2015JASMS..26.1242L. 
  47. ↑ Kenneth N. Robinson; Rory T. Steven; Alan M. Race; Josephine Bunch. The Influence of MS Imaging Parameters on UV-MALDI Desorption and Ion Yield. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2019, s. 1284–1293. Dostupné online. ISSN 1044-0305. DOI 10.1007/s13361-019-02193-8. PMID 30949969. Bibcode 2019JASMS..30.1284R. 
  48. ↑ B. Spengler; U. Bahr; M. Karas; Josephine Bunch. Postionization of Laser-Desorbed Organic and Inorganic Compounds in a Time of Flight Mass Spectrometer. Instrumentation Science & Technology. 1988, s. 173–193. ISSN 1073-9149. DOI 10.1080/10739148808543672. Bibcode 1988IS&T...17..173S. 
  49. ↑ Klaus Dreisewerd. The Desorption Process in MALDI. Chemical Reviews. 2003, s. 395–426. ISSN 0009-2665. DOI 10.1021/cr010375i. PMID 12580636. 
  50. ↑ J. Soltwisch; H. Kettling; S. Vens-Cappell; M. Wiegelmann; J. Muthing; K. Dreisewerd. Mass spectrometry imaging with laser-induced postionization. Science. 2015-04-10, s. 211–215. ISSN 0036-8075. DOI 10.1126/science.aaa1051. PMID 25745064. Bibcode 2015Sci...348..211S. 
  51. ↑ Jens Soltwisch; Bram Heijs; Annika Koch; Simeon Vens-Cappell; Jens Höhndorf; Klaus Dreisewerd. MALDI-2 on a Trapped Ion Mobility Quadrupole Time-of-Flight Instrument for Rapid Mass Spectrometry Imaging and Ion Mobility Separation of Complex Lipid Profiles. Analytical Chemistry. 2020-07-07, s. 8697–8703. ISSN 0003-2700. DOI 10.1021/acs.analchem.0c01747. PMID 32449347. 
  52. ↑ S. R. Ellis; Jens Soltwisch; M. R. L. Paine; K. Dreisewerd; R. M. A. Heeren. Laser post-ionisation combined with a high resolving power orbitrap mass spectrometer for enhanced MALDI-MS imaging of lipids. Chemical Communications. 2017, s. 7246–7249. Dostupné online. ISSN 1359-7345. DOI 10.1039/C7CC02325A. PMID 28573274. 
  53. ↑ M. C. Huberty; J. E. Vath; W. Yu; S. A. Martin. Site-specific carbohydrate identification in recombinant proteins using MALD-TOF MS. Analytical Chemistry. 1993, s. 2791–2800. DOI 10.1021/ac00068a015. PMID 8250262. 
  54. ↑ S. Sekiya; Y. Wada; K. Tanaka. Derivatization for Stabilizing Sialic Acids in MALDI-MS. Analytical Chemistry. 2005, s. 4962–4968. DOI 10.1021/ac050287o. PMID 16053310. 
  55. ↑ Y. Fukuyama; S. Nakaya; Y. Yamazaki; K. Tanaka. Ionic Liquid Matrixes Optimized for MALDI-MS of Sulfated/Sialylated/Neutral Oligosaccharides and Glycopeptides. Analytical Chemistry. 2008, s. 2171–2179. DOI 10.1021/ac7021986. PMID 18275166. 
  56. ↑ D. I. Papac; A. Wong; A. J. S. Jones. Analysis of Acidic Oligosaccharides and Glycopeptides by Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry. Analytical Chemistry. 1996, s. 3215–3223. DOI 10.1021/ac960324z. PMID 8797382. 
  57. ↑ D. J. Harvey. Matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of carbohydrates. Mass Spectrometry Reviews. 1999, s. 349–451. DOI 110639030. Bibcode 1999MSRv...18..349H. 
  58. ↑ E. Lattova; V. C. Chen; S. Varma; T. Bezabeh; H. Perreault. Matrix-assisted laser desorption/ionization on-target method for the investigation of oligosaccharides and glycosylation sites in glycopeptides and glycoproteins. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2007, s. 1644–1650. DOI 10.1002/rcm.3007. PMID 17465012. Bibcode 2007RCMS...21.1644L. 
  59. ↑ M. Tajiri; T. Takeuchi; Y. Wada. Distinct Features of Matrix-Assisted 6 μm Infrared Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry in Biomolecular Analysis. Analytical Chemistry. 2009, s. 6750–6755. DOI 10.1021/ac900695q. PMID 19627133. 
  60. ↑ A. M. Distler; J. Allison. 5-Methoxysalicylic acid and spermine: A new matrix for the matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry analysis of oligonucleotides. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2001, s. 456–462. DOI 10.1016/S1044-0305(01)00212-4. PMID 11322192. 
  61. ↑ W. Schrepp; H. Pasch. MALDI-TOF Mass Spectrometry of Synthetic Polymers. [s.l.]: Springer-Verlag, 2003. Dostupné online. ISBN 978-3-540-44259-2. 
  62. ↑ M. W. F. Nielen; S. Malucha. Characterization of polydisperse synthetic polymers by size-exclusion chromatography/matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry. Analytical Chemistry. 1997, s. 1194–1204. DOI 10.1002/(SICI)1097-0231(199707)11:11<1194::AID-RCM935>3.0.CO;2-L. Bibcode 1997RCMS...11.1194N. 
  63. ↑ K. J. Wu; R. W. Odom. Characterizing synthetic polymers by MALDI MS. Analytical Chemistry. 1998, s. 456A–461A. DOI 10.1021/ac981910q. PMID 9666717. 
  64. ↑ D. C. Schriemer; L. Li. Mass Discrimination in the Analysis of Polydisperse Polymers by MALDI Time-of-Flight Mass Spectrometry. 2. Instrumental Issues. Analytical Chemistry. 1997, s. 4176–4183. DOI 10.1021/ac9707794. 
  65. ↑ Audrey M.; Jason A. Moss. Optimized sample preparation for MALDI mass spectrometry analysis of protected synthetic peptides. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2008, s. 614–619. ISSN 1044-0305. DOI 10.1016/j.jasms.2008.01.010. PMID 18295503. 
  66. ↑ Ute Bahr; Andreas Deppe; Michael Karas; Franz Hillenkamp; Ulrich Giessmann. Mass spectrometry of synthetic polymers by UV-matrix-assisted laser desorption/ionization. Analytical Chemistry. 1992, s. 2866–2869. ISSN 0003-2700. DOI 10.1021/ac00046a036. 
  67. ↑ P. Seng; M. Drancourt; F. Gouriet; B. La Scola; P. E. Fournier; J. M. Rolain; D. Raoult. Ongoing revolution in bacteriology: routine identification of bacteria by matrix-assisted laser desorption ionization time-of-flight mass spectrometry. Clinical Infectious Diseases. 2009, s. 552–553. DOI 10.1086/600885. PMID 19583519. 
  68. ↑ Todd R. Sandrin; Jason E. Goldstein; Stephanie Schumaker. MALDI TOF MS profiling of bacteria at the strain level: A review. Mass Spectrometry Reviews. 2013, s. 188–217. ISSN 0277-7037. DOI 10.1002/mas.21359. PMID 22996584. Bibcode 2013MSRv...32..188S. 
  69. ↑ Kevin M. Downard. Proteotyping for the rapid identification of influenza virus and other biopathogens. Chemical Society Reviews. 2013, s. 8584–8595. ISSN 1460-4744. DOI 10.1039/c3cs60081e. PMID 23632861. 
  70. ↑ D. D. Rhoads. The presence of a single MALDI-TOF mass spectral peak predicts methicillin resistance in staphylococci.. Diagn Microbiol Infect Dis. 2016, s. 257–261. Dostupné online. DOI 10.1016/j.diagmicrobio.2016.08.001. PMID 27568365. 
  71. ↑ A simple, robust and rapid approach to detect carbapenemases in Gram-negative isolates by MALDI-TOF mass spectrometry validation with triple quadripole tandem mass spectrometry, microarray and PCR. Clinical Microbiology and Infection. 2014, s. O1106-1112. DOI 10.1111/1469-0691.12715. PMID 24930405. 
  72. ↑ N. Abouseada; M. Raouf; E. El-Attar; P. Moez. Matrix-assisted laser desorption ionisation time-of-flight mass spectrometry rapid detection of carbapenamase activity in Acinetobacter baumannii isolates. Indian Journal of Medical Microbiology. 2017, s. 85–89. DOI 10.4103/0255-0857.202335. PMID 28303824. 
  73. ↑ C. Sakarikou; M. Ciotti; C. Dolfa; S. Angeletti; C. Favalli. Rapid detection of carbapenemase-producing Klebsiella pneumoniae strains derived from blood cultures by Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization-Time of Flight Mass Spectrometry (MALDI-TOF MS). BMC Microbiol. 2017, s. 54. DOI 10.1186/s12866-017-0952-3. PMID 28274205. 
  74. ↑ A Rapid Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization–Time of Flight Mass Spectrometry-Based Method for Single-Plasmid Tracking in an Outbreak of Carbapenem-Resistant Enterobacteriaceae. Journal of Clinical Microbiology. 2014, s. 2804–2812. DOI 10.1128/JCM.00694-14. PMID 4136129. 
  75. ↑ C. C. Avila; F. G. Almeida; G. Palmisano. Direct identification of trypanosomatids by matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry (DIT MALDI-TOF MS). Journal of Mass Spectrometry. 2016, s. 549–557. ISSN 1076-5174. DOI 10.1002/jms.3763. PMID 27659938. Bibcode 2016JMSp...51..549A. 
  76. ↑ LACHAUD, Laurence; FERNÁNDEZ-ARÉVALO, Anna; NORMAND, Anne-Cécile; LAMI, Patrick; NABET, Cécile; DONNADIEU, Jean Luc; PIARROUX, Martine. Identification of Leishmania by Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization–Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometry Using a Free Web-Based Application and a Dedicated Mass-Spectral Library. Journal of Clinical Microbiology. 2017, s. 2924–2933. ISSN 0095-1137. DOI 10.1128/JCM.00845-17. PMID 28724559. (anglicky) 
  77. ↑ Maureen Laroche; Lionel Almeras; Emilie Pecchi; Yassina Bechah; Didier Raoult; Angèle Viola; Philippe Parola. MALDI-TOF MS as an innovative tool for detection of Plasmodium parasites in Anopheles mosquitoes. Malaria Journal. 2017, s. 549–557. ISSN 1475-2875. DOI 10.1186/s12936-016-1657-z. PMID 28049524. 
  78. ↑ Basma Ouarti; Maureen Laroche; Souad Righi; Mohamed Nadir Meguini; Ahmed Benakhla; Didier Raoult; Philippe Parola. Development of MALDI-TOF mass spectrometry for the identification of lice isolated from farm animals. Parasite. 2020, s. 28. Dostupné online. ISSN 1776-1042. DOI 10.1051/parasite/2020026. PMID 32351208. 
  79. ↑ Antoine Huguenin; Isabelle Villena; Hubert Ferté. MALDI-TOF mass spectrometry: a new tool for rapid identification of cercariae (Trematoda, Digenea). Parasite. 2019, s. 11. Dostupné online. ISSN 1776-1042. DOI 10.1051/parasite/2019011. PMID 30838972. 
  80. ↑ Sim, K.; Shaw, A. G.; Randell, P.; Cox, M. J.; McClure, Z. E.; Li, M. S.; Haddad, M.; Langford, P. R.; Cookson, W. O.; Moffatt, M. F.; Kroll, J. S. Dysbiosis anticipating necrotizing enterocolitis in very premature infants. Clin. Infect. Dis. 2014.
  81. ↑ Hrabák, Jaroslav (2015). "Detection of Carbapenemases Using Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry (MALDI-TOF MS) Meropenem Hydrolysis Assay". Methods in Molecular Biology (1064-3745), 1237, p. 91.
  82. ↑ A. S. Woods; J. S. Buchsbaum; T. A. Worrall; J. M. Berg; R. J. Cotter. Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization of Non-covalently Bound Compounds. Analytical Chemistry. 1995, s. 4462–4465. DOI 10.1021/ac00120a005. 
  83. ↑ J. J. G. Kisela; K. M. Downard. Preservation and Detection of Specific Antibody-Peptide Complexes by Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2000, s. 746–750. DOI 10.1016/S1044-0305(00)00144-6. PMID 10937798. 
  84. ↑ K. M. Downard. Softly, Softly—Detection of Protein Complexes by Matrix‐Assisted Laser Desorption Ionization Mass Spectrometry. [s.l.]: Wiley, 2006. ISBN 9780470146330. DOI 10.1002/9780470146330.ch2. S. 25–43. 

Média použitá na této stránce

Naphthalene 200.svg
Structure of naphthalene
MALDI TOF EN.png
Autor: Carson Szot, Antony Croxatto, Guy Prod’hom & Gilbert Greub, Licence: CC BY-SA 4.0
Maldi Tof diagram.
MALDITOF.jpg
Autor: No machine-readable author provided. Mkotl assumed (based on copyright claims)., Licence: GPL

Matrix-Assisted Laser Desorbtion Ionisation - Time Of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometer in Laboratory of Mass Spectrometry, Institute of Biochemistry and Biophysics, Polish Academy of Sciences.

photo: Maciej Kotlinski
MALDI Target.jpg
Autor: K. Murray (Kkmurray), Licence: CC BY-SA 3.0
Sample target for matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry
Cinnamic acid substitutions.PNG
Autor: K. Murray (Kkmurray), converted to *.PNG and uploaded by H Padleckas (talk), Licence: CC BY-SA 3.0
Cinnamic acid with substitution notations