MHETáza

MHETáza je enzym patřící mezi hydrolázy, objevený v roce 2016. Štěpí kyselinu mono-2-hydroxyethyltereftalovou (MHET), produkt rozkladu polyethylentereftalátu (PET) PETázami, na ethylenglykol a kyselinu tereftalovou.[1] Tyto dva enzymy se vyskytují u bakterie Ideonella sakaiensis a umožňují ji využívat PET jako jediný zdroj uhlíku.

Reakce

První objevený enzym podílející se na rozkladu PET, PETáza, jej štěpí na meziprodukty MHET (kyselinu 2-hydroxyethyltereftalovou) a malá množství BHET (bis(2-hydroxyethyl)tereftalátu). MHETáza hydrolyzuje esterovou vazbu MHET za vzniku kyseliny tereftalové a ethylenglykolu.

Rozklad PET PETázou a MHETázou

Vedle svého původního substrátu MHET může tento enzym hydrolyzovat také kyselinu mono-p-nitrofenyl-tereftalovou (MpNP). Tuto hydrolýzu je možné použít na měření aktivity enzymu a zkoumání jeho kinetiky. Estery kyseliny ferulové a gallové, substráty příbuzných enzymů patřících mezi tanázy, MHETáza nepřeměňuje. Para-nitrofenylestery alifatických monokarboxylových kyselin, například p-nitrofenylacetát, se také nehydrolyzují.

MHETáza nedokáže rozložit BHET, kyselinu mono(2-hydroxyethyl)isoftalovou (MHEI), ani mono(2-hydroxyethyl)-furanovou (MHEF). MHEI se pravděpodobně vytváří rozkladem průmyslového PET, při jehož výrobě se jako komonomer používá kyselina isoftalová. MHEF je produktem rozkladu PEF PETázami. Existují snahy o překonání těchto nedostatků.[2]

Struktura

Struktura MHETázy byla určena v roce 2019.[3] Bylo zjištěno, že je podobná alfa/beta hydrolázám. V databázi ESTHER se řadí mezi tanázy, do bloku X.[4] MHETáza se skládá ze dvou podjednotek: hydrolázová část obsahuje v aktivním místě zbytky Ser225, His528 a Asp492; v druhé části se nachází většina zbytků vazebného místa pro substrát.

MHETA navázaný na MHETázu. Vzdálenosti mezi nehydrolyzovatelným ligandem MHETA (monohydroxyethyltereftalamidem, zeleně) a katalytickými zbytky Ser225, His528 a Asp492 (část hydrolázové podjednotky znázorněné hnědě) a vazebnými zbytky ligandů (součástmi podjednotky zobrazené modře) jsou znázorněny čárkovaně.

Odkazy

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku MHETase na anglické Wikipedii.

  1. ↑ S. Yoshida, K. Hiraga, T. Takehana, I. Taniguchi, H. Yamaji, Y. Maeda, K, Toyohara, K. Miyamoto, Y. Kimura, K. Oda. A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate). Science. 2016, s. 1196–1199. DOI 10.1126/science.aad6359. PMID 26965627. 
  2. ↑ Brandon C. Knott, Erika Erickson, Mark D. Allen, Japheth E. Gado, Rosie Graham, Fiona L. Kearns, Isabel Pardo, Ece Topuzlu, Jared J. Anderson, Harry P. Austin, Graham Dominick, Christopher W. Johnson, Nicholas A. Rorrer, Caralyn J. Szostkiewicz, Valérie Copié, Christina M. Payne, H. Lee Woodcock, Bryon S. Donohoe, Gregg T. Beckham, John E. McGeehan. Characterization and engineering of a two-enzyme system for plastics depolymerization. Proceedings of the National Academy of Sciences. 2020-10-13, s. 25476-25485. DOI 10.1073/pnas.2006753117. 
  3. ↑ G. J. Palm, L. Reisky, D. Böttcher, H. Müller, E. A. Michels, M. C. Walczak, L. Berndt, M. S. Weiss, U. T. Bornscheuer, G. Weber. Structure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate. Nature Communications. 2019, s. 1717. DOI 10.1038/s41467-019-09326-3. PMID 30979881. 
  4. ↑ L. Renault; V. Nègre; T. Hotelier; X. Cousin; P. Marchot; A. Chatonnet. New friendly tools for users of ESTHER, the database of the alpha/beta-hydrolase fold superfamily of proteins. Chemico-Biological Interactions. 2005, s. 339–343. DOI 10.1016/j.cbi.2005.10.100. PMID 16297901. 

Externí odkazy

Média použitá na této stránce

PET-degradation scheme.tif
Autor: Gottfriedpalm, Licence: CC BY-SA 4.0
Reaction scheme of the enzymatic PET degradation
MHETA bound to MHETase.png
Autor: Gottfriedpalm, Licence: CC BY-SA 4.0
MHETA bound to MHETase. Short distances of MHETA to the catalytic triad (part of the red colored hydrolase domain) and to the ligand binding site (part of the lid domain) are shown in dashed lines. Electron density at 1.5 sigma for MHETA is shown in blue.