Malátdehydrogenáza

Malátdehydrogenáza s navázanými cukry

Malátdehydrogenáza je oxidoredukční enzym, který katalyzuje oxidaci malátu na oxalacetát, tedy poslední reakci citrátového cyklu před vstupem nového acetyl-CoA. Zároveň se koenzym NAD+ redukuje na NADH. Eukaryota mají několik variant (izozymů) tohoto enzymu, např, kvasinky mají jeden cytosolický, druhý glyoxyzomální a třetí v mitochondriální matrix.[1]

Při této reakci se hydroxylová skupina oxiduje na keton, hydridový iont z OH− je přenesen na NAD+. Malátdehydrogenáza vykazuje ve své struktuře značnou shodu s laktátdehydrogenázou a alkoholdehydrogenázou a možná tyto enzymy vznikly ze společného předka.[2]

Reference

  1. ↑ Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1. 
  2. ↑ VOET, Donald; VOET, Judith. Biochemie. 1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9. 

Média použitá na této stránce

Malate dehydrogenase (Sus) 4MDH.png
ribbon model of malate dehydrogenase (MDHC) dimer from the pig (Sus scrofa) with NAD as balls, after PDB 4MDH. Ref: J.J.Birktoft et al. (1989). Refined crystal structure of cytoplasmic malate dehydrogenase at 2.5-A resolution.. Biochemistry, 28, 6065-6081. PMID 2775751 [DOI: 10.1021/bi00440a051]