Myosin

Myosinová hlavička
Myofibrily složené z aktinu a myosinu a tvořící jedno sarkomeru – schéma

Myosin, někdy také myozin nebo svalník (zast.), je označení pro skupinu proteinů řazených mezi tzv. molekulární motory, které jsou za pomoci hydrolýzy ATP schopny vytvářet sílu a aktivní směrovaný pohyb v buňce. Vážou se na aktin, spolu s nímž a dalšími proteiny jsou zodpovědné za svalový stah; dále se také podílejí na aktivním vnitrobuněčném transportu váčků a pohybu membrán. Vyskytují se u eukaryotických organismů, včetně např. rostlin.[1]

Struktura a typy

Dodnes bylo odhaleno asi 150 genů kódujících myosiny a tvořících tzv. myosinovou superrodinu. Rozdělují se do asi 18 tříd označovaných římskými číslicemi I–XVIII. Všechny mají přibližně společnou strukturu: globulární hlavičku, jež se váže na aktin a též hydrolyzuje ATP, „krk“ s regulačními místy pro vazbu kalmodulinu a konečně dlouhý ocásek. Právě ocáskovitá („tail“) doména vykazuje nejvyšší rozmanitost a je schopná se vázat na celou řadu buněčných struktur.[1]

  • Myosin Imonomerický myosin, který má vazebná místa pro váčky – transport po aktinových vláknech
  • Myosin II – struktura tvořena více molekulami – transport membránových struktur, patří sem však i svalové myosiny zajišťující svalový stah

Odkazy

Reference

  1. a b Roy E. Larson. Myosin Motors. In: Lennarz,W.J., Lane, M.D. Encyclopedia of Biological Chemistry , Four-Volume Set, 1-4. [s.l.]: [s.n.]

Související články

Externí odkazy

Média použitá na této stránce

Sarcomere.svg
Autor:

David Richfield (User:Slashme) When using this image in external works, it may be cited as follows:

, Licence: CC BY-SA 3.0
Sarcomere
Myosine.gif
Autor: David S. Goodsell of The Scripps Research Institute, Licence: Attribution
Part of the myosin structure, atoms in the heavy chain are colored red on the left-hand side, and atoms in the light chains are colored orange and yellow. From: Houdusse, A., Kalabokis, V. N., Himmel, D., Szent-Gyorgyi, A. G., Cohen, C.: Atomic structure of scallop myosin subfragment S1 complexed with MgADP: a novel conformation of the myosin head. Cell 97 pp. 459 (1999)