Proteinkináza
Proteinkinázy jsou enzymy ze skupiny kináz, které katalyzují vazbu fosfátové skupiny (fosforylaci) na aminokyselinové zbytky v proteinech. Dělají to tak, že z ATP použijí koncový fosfát za vzniku ADP. Je to zdaleka nejčastější kovalentní posttranslační modifikace proteinů vůbec a má velice důležitou roli v regulaci funkce bílkovin.[1] Odhaduje se, že v lidském genomu je více než 500 genů kódujících proteinkinázy, tedy asi 2,5 % z celkového počtu lidských genů (souboru proteinkinázových genů se někdy říká kinom).[2] V běžné savčí buňce je i tisíc fosforylovaných proteinů, výsledků činnosti proteinkináz.[1]
Fosforylace může způsobit jak aktivaci, tak deaktivaci proteinu (enzymu). Glykogenfosforyláza či kináza fosforylázy jsou díky proteinkinázám aktivovány, naopak glykogensyntetáza, pyruvátdekarboxyláza či třeba syntetáza mastných kyselin jsou fosforylací utlumovány (deaktivovány). V některých případech vznikají celé buněčné kaskády fosforylací, kdy jeden enzym fosforyluje druhý a druhý fosforyluje třetí. Tím je možné zesílit signál.[3]
Druhy proteinkináz
Proteinkinázy se běžně dělí podle toho, jaký substrát fosforylují, tzn. na jaký aminokyselinový zbytek přidávají fosfátovou skupinu. Nejběžnější jsou tři skupiny:[1]
- tyrosinkinázy – fosforylují tyrosyl na O-fosfotyrosyl
- serinkinázy – fosforylují seryl na O-fosfoseryl
- threoninkinázy – fosforylují threonyl na O-fosfothreonyl
Poslední dvě se obvykle dohromady označují běžně jako serin/threonin kinázy, protože aminokyselinové zbytky serinu a threoninu jsou velice podobné. K dalším, méně obvyklým proteinkinázám patří:[1]
- histidinkinázy – fosforylují aminokyselinový zbytek histidinu
- lysinkinázy – fosforylují aminokyselinový zbytek lysinu
- argininkinázy – fosforylují aminokyselinový zbytek argininu
- aspartátkinázy – fosforylují aminokyselinový zbytek kyseliny asparagové (aspartátu)
Odkazy
Související články
- Fosfatáza
- Fosfoproteinfosfatáza
Externí odkazy
- Obrázky, zvuky či videa k tématu Proteinkináza na Wikimedia Commons
Reference
- ↑ a b c d MURRAY, Robert K., Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell. Harper's Illustrated Biochemistry. [s.l.]: Lange Medical Books/McGraw-Hill; Medical Publishing Division, 2003. ISBN 0-07-138901-6.
- ↑ MANNING, G.; WHYTE, D. B.; MARTINEZ, R., et al. The protein kinase complement of the human genome. Science.. 2002, roč. 298, čís. 5600, s. 1912–34. Dostupné online. ISSN 1095-9203.
- ↑ VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. Praha: Academia, 2007. ISBN 978-80-200-0600-4.
Média použitá na této stránce
Cartoon representation of the molecular structure of protein registered with 1kfi code.
General scheme of kinase function
Autor: en:User:Diberri (me), Licence: CC BY-SA 3.0
The tetradecameric assembly of the association domain of Ca2+/calmodulin-dependent kinase II (CaMKII), created from 1hkx.pdb using PyMol.