Ribulóza-1,5-bisfosfát

Ribulóza-1,5-bisfosfát
Strukturní vzorec
Strukturní vzorec
Model molekuly
Model molekuly
Obecné
Systematický název(2S,3S)-2,3-dihydroxy-4-oxo-5-(fosfonooxy)pentyl-dihydrogen-fosfát
Ostatní názvyD-ribulóza-1,5-bisfosfát
Sumární vzorecC5H12O11P2
Identifikace
Registrační číslo CAS2002-28-0
PubChem123658
ChEBI16710
SMILESO=P(O)(OCC(=O)[C@H](O)[C@H](O)COP(=O)(O)O)O
InChIInChI=1S/C5H12O11P2/c6-3(1-15-17(9,10)11)5(8)4(7)2-16-18(12,13)14/h3,5-6,8H,1-2H2,(H2,9,10,11)(H2,12,13,14)/t3-,5-/m1/s1
Vlastnosti
Molární hmotnost310,09 g/mol
Není-li uvedeno jinak, jsou použity
jednotky SI a STP (25 °C, 100 kPa).
Některá data mohou pocházet z datové položky.

Ribulóza-1,5-bisfosfát (zkráceně RuBP) je organická sloučenina, která je součástí fotosyntézy, kde funguje jako akceptor CO2.[1] Jedná se o dvojnásobný fosfátový ester ribulózy. Bylo izolováno několik solí RuBP, tato látka ale vykonává svou hlavní funkci v roztoku.[2]

RuBP se vyskytuje u všech domén, archeí, bakterií i eukaryot.[3]

Historie

RuBP objevil Andrew Benson v roce 1951 při práci v laboratoři Melvina Calvina na Kalifornské univerzitě v Berkeley.[4][5]

Calvin, který byl v době objevu mimo laboratoř a nebyl uveden jako spoluautor, odstranil z názvu původního článku celý název sloučeniny, která tak byla označena čistě jako „ribulóza“.[4][6]

V této době se pro látku používalo označení ribulózadifosfát (RDP nebo RuDP), pozděšji byla předpona di- změněna na bis- , čí mž se zdůraznilo, že fosfátové skupiny neleží vedle sebe.[4][5][7]

Fotosyntéza a Calvinův-Bensonův cyklus

Podrobnější informace naleznete v článku Calvinův cyklus.

Enzym ribulóza-1,5-bisfosfátkarboxyláza-oxygenáza (rubisco) katalyzuje reakci RuBP a oxidu uhličitého, kterou vzniká nestabilní šestiuhlíkatý meziprodukt nazývaný 3-keto-2-karboxyarabinitol-1,5-bifosfát nebo 2'-karboxy-3-keto-D-arabinitol-1,5-bisfosfát (CKABP).[8] Tato β-ketokyselina se hydratuje za tvorby geminálního diolu.[9] Tento diol se následně štěpí na dvě molekkuly 3-fosfoglycerátu, součásti mnoha metabolických drah, ze kterého vzniká glukóza.[10][11]

V Calvinově-Bensonově cyklu je RuBP produktem fosforylace ribulóza-5-fosfátu (vzniklého z glyceraldehyd-3-fosfátu) adenosintrifosfátem (ATP).[11][12]

Calvinův-Bensonův cyklus ser znázorněním významu ribulóza-1,5-bisfosfátu

RuBP a rubisco

RuBP je inhibitorem enzymu rubisco, čímž reguluje aktivitu fixace uhlíku.[13][14][15] Při navázání RuBP na aktivní místo tohoto enbzymu je znemožněna karbonylace pomocí CO2 a Mg2+. Rubisco působením rubisco-aktivázy odštěpuje RuBP a další inhibující molekly, čímž se opětovně aktivuje.[1]

Ve fotorespiraci

Podrobnější informace naleznete v článku Fotorespirace.

Rubisco také katalyzuje fotorespiraci, tedy reakci RuBP s kyslíkem (O2).[16][17]

Při fotorespiraci vytváří RuBP a kyslík 3-fosfoglycerát a kyselinu fosfoglykolovou.[18][19][20]

Podobně jako u Calvinova-Bensonova cyklu je fotorespirace považována za enzymaticky neefektivní,[19][21] i když je toto označení sporné.[22]

Zvýšená míra karboxylace RuBP se snížením míry oxygenace v důsledku vyšší koncentrace CO2 v buňkách cévních svazků u C4 rostlin zpomaluje fotorespiraci.[1] Podobně je fotorespirace omezena u rostlin využívajících CAM cyklus.[23]

Měření

RuBP lze měřit izotopovou analýzou přeměny 14CO2 a RuBP na glyceraldehyd-3-fosfát.[24][25]

Odkazy

Reference

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Ribulose 1,5-bisphosphate na anglické Wikipedii.

  1. ↑ a b c R. C. Leegood; T. D. Sharkey; S. von Caemmerer. Photosynthesis: Physiology and Metabolism. [s.l.]: [s.n.], 2000. Dostupné online. ISBN 978-0-7923-6143-5. DOI 10.1007/0-306-48137-5. 
  2. ↑ D. L. Nelson; M. M. Cox. Lehninger, Principles of Biochemistry. [s.l.]: [s.n.], 2000. ISBN 1-57259-153-6. 
  3. ↑ F. R. Tabita. Microbial ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase: A different perspective. Photosynthesis Research. 1999. DOI 10.1023/A:1006211417981. 
  4. ↑ a b c T. D. Sharkey. Discovery of the canonical Calvin–Benson cycle. Photosynthesis Research. 2018, s. 235–252. Dostupné online. DOI 10.1007/s11120-018-0600-2. PMID 30374727. 
  5. ↑ a b A. A. Benson. Identificiation of Ribulose in C14O2 Photosynthesis Products. Journal of the American Chemical Society. 1951, s. 2971–2972. DOI 10.1021/ja01150a545. 
  6. ↑ A. A. Benson. Discoveries in Photosynthesis. [s.l.]: [s.n.], 2005. ISBN 978-1-4020-3324-7. DOI 10.1007/1-4020-3324-9_71. Kapitola Following the path of carbon in photosynthesis: a personal story, s. 795–813. 
  7. ↑ S. G. Wildman. Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase). Photosynthesis Research. 2002, s. 243–250. Dostupné online. DOI 10.1023/A:1020467601966. PMID 16245127. 
  8. ↑ G. H. Lorimer; T. J. Andrews. 2´-carboxy-3-keto-D-arabinitol 1,5-bisphosphate, the six-carbon intermediate of the ribulose bisphosphate carboxylase reaction. Philosophical Transactions of the Royal Society B. 1986, s. 397–407. DOI 10.1098/rstb.1986.0046. Bibcode 1986RSPTB.313..397L. 
  9. ↑ H. Mauser; W. A. King; J. E. Gready; T. J. Andrews. CO2 Fixation by Rubisco: Computational Dissection of the Key Steps of Carboxylation, Hydration, and C−C Bond Cleavage. Journal of the American Chemical Society. 2001, s. 10821-10829. DOI 10.1021/ja011362p. PMID 11686683. 
  10. ↑ G. E. Kaiser. Light Independent Reactions [online]. The Community College of Baltimore County, Catonsville Campus [cit. 2023-11-14]. Dostupné v archivu pořízeném dne 2021-05-09. 
  11. ↑ a b M. D. Hatch; C. R. Slack. Photosynthetic CO2-Fixation Pathways. Annual Review of Plant Physiology. 1970, s. 141–2162. DOI 10.1146/annurev.pp.21.060170.001041. 
  12. ↑ L. Bartee; W. Shriner; C. Creech. Principles of Biology. [s.l.]: Open Oregon Educational Resources, 2017. Dostupné online. ISBN 978-1-63635-041-7. Kapitola The Light Independent Reactions (aka the Calvin Cycle). 
  13. ↑ D. B. Jordan; R. Chollet. Inhibition of ribulose bisphosphate carboxylase by substrate ribulose 1,5-bisphosphate. Journal of Biological Chemistry. 1983, s. 13752-13758. DOI 10.1016/S0021-9258(17)43982-2. PMID 6417133. 
  14. ↑ R. J. Spreitzer; M. E. Salvucci. Rubisco: Structure, Regulatory Interactions, and Possibilities for a Better Enzyme. Annual Review of Plant Biology. 2002, s. 449–475. DOI 10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233. PMID 12221984. 
  15. ↑ Thomas C. Taylor; Inger Andersson. The structure of the complex between rubisco and its natural substrate ribulose 1,5-bisphosphate. Journal of Molecular Biology. 1997, s. 432–444. DOI 10.1006/jmbi.1996.0738. PMID 9034362. 
  16. ↑ R. C. Leegood; G. E. Edwards. Photosynthesis and the Environment. [s.l.]: Kluwer Academic Publishers, 2004. ISBN 978-0-7923-4316-5. DOI 10.1007/0-306-48135-9_7. Kapitola Carbon Metabolism and Photorespiration: Temperature Dependence in Relation to Other Environmental Factors, s. 191–221. 
  17. ↑ A. J. Keys; E. V. S. B. Sampaio. Effect of Temperature on Photosynthesis and Photorespiration of Wheat Leaves. Journal of Experimental Botany. 1977, s. 525–533. DOI 10.1093/jxb/28.3.525. 
  18. ↑ T. D. Sharkey. Estimating the rate of photorespiration in leaves. Physiologia Plantarum. 1988, s. 147–152. DOI 10.1111/j.1399-3054.1988.tb09205.x. 
  19. ↑ a b R. Kebeish; M. Niessen. Chloroplastic photorespiratory bypass increases photosynthesis and biomass production in Arabidopsis thaliana. Nature Biotechnology. 2007, s. 593–599. DOI 10.1038/nbt1299. PMID 17435746. 
  20. ↑ R. C. Leegood; P. J. Lea. The regulation and control of photorespiration. Journal of Experimental Botany. 1995, s. 1397–1414. DOI 10.1093/jxb/46.special_issue.1397. 
  21. ↑ LEEGOOD, R. C.; LEA, P. J. The regulation and control of photorespiration. Journal of Experimental Botany. 1995, s. 1397–1414. DOI 10.1093/jxb/46.special_issue.1397. JSTOR 23694986. 
  22. ↑ C. Bathellier; G. Tcherkez. Rubisco is not really so bad. Plant, Cell and Environment. 2018, s. 705–716. DOI 10.1111/pce.13149. PMID 29359811. 
  23. ↑ E. Niewiadomska; A. M. Borland. Crassulacean Acid Metabolism: A Cause or Consequence of Oxidative Stress in Planta?. Progress in Botany. 2008, s. 247–266. ISBN 978-3-540-72954-9. DOI 10.1007/978-3-540-72954-9_10. 
  24. ↑ E. Latzko; M. Gibbs. Photosynthesis and Nitrogen Fixation Part B. [s.l.]: [s.n.], 1972. ISBN 9780121818876. DOI 10.1016/0076-6879(72)24073-3. PMID 4670193. Kapitola Measurement of the intermediates of the photosynthetic carbon reduction cycle, using enzymatic methods, s. 261–268. 
  25. ↑ E. Latzko; M. Gibbs. Level of Photosynthetic Intermediates in Isolated Spinach Chloroplasts.Chybí název periodika! 1969, s. 396–402. DOI 10.1104/pp.44.3.396. PMID 16657074. 

Související články

Externí odkazy

Média použitá na této stránce

Calvin-cycle4.svg
Autor: Mike Jones, Licence: CC BY-SA 3.0
Overview of the Calvin cycle pathway. Original work by Mike Jones en:User:Adenosine

Also see C4 Carbon Fixation here.

This image was copied from wikipedia:en. The original description was: Modified version of en:Image:Calvin-cycle2.png

Balls represent atoms according to the following: