Xantinoxidáza

Xantinoxidáza – struktura molekuly proteinu

Xantinoxidáza (EC 1.1.3.22, původně též Schardingerův enzym[1]) je enzym ze skupiny flavoproteinů katalyzující některé redoxní reakce v buňkách. Účastní se katabolismu purinů, hypoxantinu, pterinů a dalších.[zdroj?] Molekula xantinoxidázy obsahuje prvek molybden a dvě FeS centra; kofaktorem xantinoxidázy je FAD.[1]

Xantinoxidáza vzniká z enzymu xantindehydrogenázy oxidací sulfhydrylové skupiny či nevratně pomocí cílené proteolýzy. Xantin dehydrogenáza a oxidáza se tak popisují jako dvě formy jednoho enzymu.[1]

Onemocnění

Defekt enzymu (resp. enzymu xantindehydrogenázy, který může na xantinoxidázu konvertovat) způsobuje zvýšené vylučování xantinu a hypoxantinu močí – tzv. xantinurii.

Inhibitory

Xantinoxidázu inhibuje allopurinol, což je urikostatikum užívané k terapii dny.

Odkazy

Reference

  1. ↑ a b c Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1. 

Literatura

  • VOKURKA, Martin a Jan HUGO, et al. Velký lékařský slovník. 5. vydání. Praha : Maxdorf, 0000. 1008 s. Jessenius; ISBN 80-7345-058-5.
  • ŠEBESTA, Ivan. Poruchy metabolismu purinů [online]. [cit. 2014-02-11]. <http://www1.lf1.cuni.cz/~kocna/biochem/text8.htm>.

Média použitá na této stránce

XanthineOxidase-1FIQ.png
Autor: Yikrazuul, Licence: CC BY-SA 3.0
Crystallographic structure (monomer) of bovine xanthine oxidase, pdb 1FIQ. The bounded FAD (red), FeS-cluster (orange), the molybdopterin cofactor with molydenium (yellow) and the salicylate (blue) are indicated.